Trm1は、tRNAの準保存塩基G26をメチル化して、
N², N²-dimethylguanine (m²₂G26)を生合成する
酵素です。
Trm1は、これまで真核生物と古細菌のみに発見されて
いましたが、我々は、真正細菌のAquifex aeolicusが
この酵素をコードする遺伝子を例外的に持っている
ことに着目して、その機能解析を進めました。
その結果、驚いたことに、A. aeolicus Trm1 は、G26のみ
ならず、G27もメチル化するマルチサイト選択性RNA
修飾酵素であることが判りました。

我々、ヒトをはじめ、哺乳類はマルチサイト選択性
Trm1を持っているのではないかという仮説があります。
しかし、いまだに、誰も実験的にこの仮説を証明した人
はいません。
きわめて、原始的な真正細菌と考えられるA. aeolicusが
マルチサイト選択性Trm1をコードしているという、我々の
研究成果は、Trm1の機能進化を再考させるものです。

東京大学、岐阜大学、理化学研究所との共同研究です。
みなさん、お世話になりました。

天然物tRNA^Cysを精製して、質量分析した結果、やはりG26とG27の両方がメチル化されている。

A. aeolicus細胞内でTrm1が実際に発現し、
酵素活性が存在することを証明したウエスタン・
ブロッティングと二次元TLCの結果

我々が提案したA. aeolicus Trm1の長距離
認識機構（左）、古細菌や真核生物Trm1は
短距離認識機構（右）だと思われる。