Proc. Natl. Acad. Sci. USAの論文が、
A-IMBN Researchで、今週のハイライトとして、紹介されました。
A-IMBN Researchは、Nature publishing groupが
アジア・太平洋地域のインパクトのある
生命科学研究を紹介するインターネット・ジャーナルです。
ｔＲＮＡ ｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎ ｅｎｚｙｍｅ （ＴｒｍＦＯ）が、抗菌剤開発
の標的になりうることがことが紹介されています。
今回の紹介記事は、濡木先生のグループが取材を受けました。
Osamu Nureki, Hiroyuki Hori and co-workers at the University of Tokyo, Ehime
University and Tokyo Institute of Technology, Japan, have revealed the structure
of an important enzyme that helps transfer RNA (tRNA) to maintain its
shape.
（中略）
Nureki, Hori and
co-workers used x-rays from the SPring-8 synchrotron in Hyogo prefecture to
study the crystal structure of TrmFO in the bacterium Thermus
thermophilus1. They found that the TrmFO molecule contains a
domain for binding to FAD, a critical compound for the methylation reaction, and
an ‘insertion domain’ that helps bind the enzyme to tRNA.
Nureki hopes
their results could help the fight against bacteria that cause health problems
in humans. “It is possible that our findings lead to a new drug that can
specifically inhibit T54 formation in pathogenic bacteria’s tRNA,” he says.
以下は記事の抜粋です。